绿豆除了含有上述人体所需的营养素以外，还含有许多另外的生物活性物质。资 料显示，自20世纪60年代初至今，人们一直在不断地在研究其生物活性物质，并对它 们进行分离纯化及性质研究。早在20世纪60年代，人们通过三氯乙酸处理，DEAF纤维柱上层析分离等步骤，从绿豆中提取出两种高活力结晶胰蛋白酶抑制剂A和Bys}0Padhye, V . W.等又进一步研究了绿豆中的胰蛋白酶抑制剂，分子量为8000Da，对热和碱具有很高的稳定性〔zoo。到20世纪90年代，基本弄清楚了绿豆的胰蛋白酶抑制剂活性片断的氨基酸组成和多肤链结构，它属于Bowman-Birk型的丝氨酸蛋白酶抑制剂，共含72个氨基酸残基，分子中含有7对二硫键，对热、酸、碱的稳定性很高。它具有两个抑制活力相同的结构域，两个抑制活性位点(Lys20, Ar g47)都对胰蛋白酶起作用

抑制剂的两个刚性的结构域之间的连接肤具有一定的柔性，并因此形成不同的晶型(三方和四方晶体)。此外，绿豆抑制剂与其他Bowman-Birk抑制剂相比，分子的两个双股的反平行0一折叠片层和抑制活性位点所在的结合环的结构具有很高的保守性〔均。刘小舟等还报道了绿豆胰蛋白酶抑制剂—猪胰蛋白酶(I : 2)复合物的晶体结构(24}。人们从绿豆中分离提纯出苯丙氨酸解氮酶[25)，纯化的苯丙氨酸解氮酶经SDS聚丙烯酞胺凝胶电泳鉴定为单一的蛋白质区带，其亚基分子量为76KB，等电点为5. 45(26'。人们还从发芽的绿豆种子中提取到一种蛋白酶。此酶水解血红蛋白的最适PH为4. 5，水解苯甲酞精氨酞胺最适PH在5. 2到6. 5之间。用部分提纯的酶制剂水解胰岛素B链，并用Sanger的二硝基苯基末端技术检查N端残基，证明绿豆种子蛋白水解酶具有比胃蛋白酶，胰凝乳蛋白酶等更广泛的专一性〔z7}。绿豆还是提取植物性SOD的良好原料。吴国荣等研究发现，绿豆种子含有较高的SOD活性，每克鲜重含500-1200酶单位，一般含有Cu " Zn- SOD和Mn- SOD两种类型的同工酶，以前者为主，其中Mn- SOD活性一般占总活性的10 % `2sJ。

由绿豆为原料制备的SOD口服液，其中所含的SOD经过化学修饰，可不被胃酸和胃蛋白酶破坏，延长半衰期，适合于人体口服吸收(29}。八十年代，Jayakumari, N.系统地对绿豆中黄酮成分进行了研究，结果从绿豆中分离出多种黄酮类化合物￡30]。绿豆皮中富含高效抗氧化成分，研究表明为黄酮类化合物。利用聚酞胺层析可分离得到3个主要组分，通过理化性质和光谱分析，确定3个组分分别为3} 5, 7, 3, 4’一五轻基黄酮醇、3, 6, 7, 3, 4’一五轻基黄酮醇或3, 7, 8, 3,4'一五经基黄酮醇和5, 7-轻基双氢黄酮或是它们的衍生物〔3”0Ye等利用亲和蓝胶5P-TOYOPEARL阳离子交换色谱分离介质分离绿豆提取液，纯化得到绿豆种子中的似亲环蛋白mungin，分子量为18kDa, N一端氨基酸序列分析显示该蛋白与葡糖昔酶具有同源性。活性实验表明它具有很强的抗植物致病真菌活性〔32]。绿豆另一种发现的抗真菌的蛋白是植物凝集素，是半乳糖四聚体结合蛋白，分子量为16kDa，具有凝集活性。该蛋白的四聚体和单聚体形式随pH的改变而相互转化，当pH=7. 0时表现为四聚体，具有植物凝集素活性:当pH=5. 6时表现为单聚体，不具有植物凝集素活性，只有半乳糖酶的活性〔31' o Yamaoka, Y等在前人的基础上继续和完善了从发芽的绿豆种子中提纯蛋白水解酶的研究。此酶水解血红蛋白的最适PH为4. 5，水解苯甲酞精氨酞胺的最适pH在5. 2到6. 5之间。用部分提纯的酶制剂水解胰岛素B链，并用Sanger的二硝基苯基末端技术检查N端残基，证明绿豆种子蛋白水解酶具有比胃蛋白酶，胰凝乳蛋白酶等更广泛的专一性。同时发现绿豆中的半肤氨酸蛋白水解酶具有抑制大肠秆菌等细菌生长的能力。绿豆所含的生物活性物质还包括:靴质(单宁)、香豆素、生物碱、植物幽醇、皂贰和黄酮类化合物等[34]0rrr